Programes de Recerca
Química i Farmacologia Molecular
Laboratori de Biofísica Molecular
Xavier Salvatella
Cap de Grup
ICREA Researcher
Tel Oficina : +34 93 40 20459
Tel Lab : +34 93 402 04 61
correu-e : xavier.salvatella
irbbarcelona.org
Introducció
La descripció d'alta resolució de l'estructura i la dinàmica de les proteïnes és una eina molt útil a l'hora d'estudiar les propietats i la funció d'aquestes importants biomacromolècules i, el que és encara més rellevant, ajuden a elucidar com els canvis en la seqüència o en el medi ambient poden conduir a l'aparició de malalties.
El treball de recerca desenvolupat al Laboratori de Biofísica Molecular té com a objectiu, d'una banda, desenvolupar mètodes per investigar les fluctuacions de l'estructura de les proteïnes a partir de la combinació de dades experimentals i simulacions moleculars i, per altra, entendre com els canvis en aquests moviments es relacionen amb el reconeixement cel·lular de les proteïnes, amb la seva funció i amb la malaltia.
Més informació
Laboratori de Biofísica Molecular
Population of non-native states of lysozyme variants drives amyloid fibril formation.
Büll A, Dhulesia A, Mossuto M, Cremades N, Kumita J, Dumoulin M, Welland M, Knowles T, Salvatella X, Dobson C M
J Am Chem Soc, 133 (20), 7737-7743 (2011)
Weak long-range correlated motions in a surface patch of ubiquitin involved in molecular recognition
Fenwick R. B., Esteban-Martín S, Richter B, Lee D, Walter K. F. A, Milovanovic D, Becker S, Lakomek N. A, Griesinger C and Salvatella X
J Am Chem Soc, 133 (27), 10336-10339 (2011)
Disulfide bonds reduce the toxicity of the amyloid fibrils formed by an extracellular protein
Mossuto M F, Bolognesi B, Guixer B, Dhulesia A, Agostini F, Janet R, Kumita J R, Tartaglia G G, Dumoulin M, Dobson C M and Salvatella X
Angew Chem Intl Ed, 50 (31), 7048-7051 (2011)
Refinement of ensembles describing unstructured proteins using NMR residual dipolar couplings.
Esteban-Martín S, Fenwick RB and Salvatella X.
J Am Chem Soc., 132 (13), 4626-4632 (2010)
Time averaging of NMR chemical shifts in the MLF peptide in the solid state
De Gortari I, Portella G, Salvatella X, Bajaj VS, van der Wel PCA, Yates JR, Segall MD, Pickard CJ, Payne MC and Vendruscolo M.
J Am Chem Soc, 132, 5993-6000 (2010)
The non-core regions of human lysozyme amyloid fibrils influence cytotoxicity
Mossuto MF, Dhulesia A, Devlin G, Frare E, Kumita JR, Polverino de Laureto P, Dumoulin M, Fontana A, Dobson CM and Salvatella X.
J Mol Biol, 402, 783-796 (2010)
Local cooperativity in the amyloidogenic state of human lysozyme observed at atomic resolution
Dhulesia A, Cremades N, Kumita J, Hsu ST, Mossuto M, Dumoulin M, Nietlispach D, Akke M, Salvatella X and Dobson CM.
J Am Chem Soc 132, 15580-15588 (2010)
Influence of experimental uncertainties on the properties of ensembles derived from NMR residual dipolar couplings
Fenwick RB, Esteban-Martín S and Salvatella X.
J Phys Chem Lett 1, 3438-3441 (2010)
Towards an accurate description of free energies in solution states of proteins
De Simone A, Richter B, Salvatella X and Vendruscolo M
J Am Chem Soc, 131, 3810-3811 (2009)
Position-dependent electrostatic protection against protein aggregation
Buell A, Tartaglia GG, Birkett NR, Waudby CA, Vendruscolo M, Salvatella X, Welland ME, Dobson CM and Knowles T
ChemBioChem, 10 (8), 1309-1312 (2009)
Folding of small proteins by monte carlo simulations with chemical shift restraints without the use of molecular fragment replacement or structural homology
Robustelli P, Cavalli A, Dobson CM, Vendruscolo M and Salvatella X
J Phys Chem B 113, 7890-7896 (2009)
Fast and accurate predictions of protein NMR chemical shifts from interatomic distances
Kohlhoff KJ, Robustelli P, Cavalli A, Salvatella X and Vendruscolo M
J Am Chem Soc, 131 (39), 13894-13895 (2009)
Influence of the fluctuations of the alignment tensor on the analysis of the structure and dynamics of proteins using residual dipolar couplings
Salvatella X, Richter B and Vendruscolo M
J Biomol NMR, 40 (1), 71-81 (2008)
Structure and dynamics of a partially folded protein are decoupled from its mechanism of aggregation
Calloni G, Lendel S, Campioni S, Gianinni S, Gliozzi A, Relini A, Vendruscolo M, Dobson CM, Salvatella X and Chiti F
J Am Chem Soc, 130 (39), 13040-13050 (2008)
Structure determination of protein-protein complexes using NMR chemical shifts: Case of an endonuclease colicin-immunity protein complex
Montalvao RW, Cavalli A, Salvatella X, Blundell TL and Vendruscolo M
J Am Chem Soc, 130, 15990-15996 (2008)
Conformational properties of the aggregation precursor state of HypF-N
Campioni S, Mossuto MF, Torrassa S, Calloni G, de Laureto PP, Relini A, Fontana A and Chiti F
J Mol Biol, 379 (3), 554-567 (2008)
Characterisation of transition state structures for protein folding using 'high', 'medium' and 'low' {Phi}-values
Geierhaas CD, Salvatella X, Clarke J and Vendruscolo M
Protein Eng Des Sel, 21 (3), 215-222 (2008)
Structural analysis of substance P using molecular dynamics and NMR spectroscopy
Corcho FJ, Salvatella X, Canto J, Giralt E and Perez JJ
J Pept Sci, 13 (11), 728-741 (2007)
Protein structure determination from NMR chemical shifts
Cavalli A, Salvatella X, Dobson CM and Vendruscolo M
Proc Natl Acad Sci USA, 104 (23), 9615-9620 (2007)
The MUMO (minimal under-restraining minimal over-restraining) method for the determination of native state ensembles of proteins
Richter B, Gsponer J, Várnai P, Salvatella X and Vendruscolo M
J Biomol NMR, 37 (2), 117-135 (2007)
Determination of the folding transition states of barnase by using PhiI-value-restrained simulations validated by double mutant PhiIJ-values
Salvatella X, Dobson CM, Fersht AR and Vendruscolo M
Proc Natl Acad Sci USA, 102 (35), 12389-12394 (2005)
A new class of foldamers based on cis-gamma-amino-L-proline
Farrera-Sinfreu J, Zaccaro L, Vidal D, Salvatella X, Giralt E, Pons M, Albericio F and Royo M
J Am Chem Soc, 126 (19), 6048-6057 (2004)
Low-populated folding intermediates of Fyn SH3 characterized by relaxation dispersion NMR
Korzhnev DM, Salvatella X, Vendruscolo M, Di Nardo AA, Davidson AR, Dobson CM and Kay LE
Nature, 430 (6999), 586-590 (2004)
A tetraguanidinium ligand binds to the surface of the tetramerization domain of protein P53
Salvatella X, Martinell M, Gairí M, Mateu MG, Feliz M, Hamilton AD, De Mendoza J and Giralt E
Angew Chem Int Ed Engl, 43 (2), 196-198 (2004)
NMR-based methods and strategies for drug discovery
Salvatella X and Giralt E
Chem Soc Rev, 32 (6), 365-372 (2003)
Laboratori de Biofísica Molecular
© Photos by Gianluca Battista/Massimiliano Minocri
Xavier Salvatella
Cap de Grup
ICREA Researcher
Tel Oficina : +34 93 40 20459
Tel Lab : +34 93 402 04 61
correu-e : xavier.salvatellairbbarcelona.org
Investigadors Postdoctorals
Carlos Walter Bertoncini
tel +34 93 40 20460
e-mail: carlos.bertonciniirbbarcelona.org
Marianela Masin
tel +34 93 40 20461
e-mail: marianela.masinirbbarcelona.org
Robert Brynmor Fenwick
tel +34 93 402 0460
e-mail: robert.fenwickirbbarcelona.org
Estudiants de Doctorat
Anna Montaner
tel +34 93 40 20461
e-mail: anna.montanerirbbarcelona.org
Bahareh Eftekharzadeh
tel +34 93 40 20461
e-mail: bahareh.eftekharzadehirbbarcelona.org
Eva De Mol
tel +34 93 40 20461
e-mail: eva.demolirbbarcelona.org
Giulio Chiesa
tel +34 93 40 20461
e-mail: giulio.chiesairbbarcelona.org
Ajudants a la Investigació
Jordi Silvestre
tel +34 93 40 20461
e-mail: jordi.silvestreirbbarcelona.org
Tècnics de Laboratori
Joan Miquel Valverde
tel +34 93 40 20461
e-mail: joan.valverdeirbbarcelona.org
Investigadors Visitants
Santiago Esteban
tel +34 93 40 20460
e-mail: santiago.estebanirbbarcelona.org
Laboratori de Biofísica Molecular
- 26 Octubre 2011
Diario Médico
La dinàmica molecular pot canviar la recerca de futurs fàrmacs - 30 Agost 2011
Nature Chemistry
Protein dynamics: Whispering within - 28 Juny 2011
Notícia Científica
Els aminoàcids de la ubiquitina ballen al compàsInvestigadors de l'IRB Barcelona descobreixen correlacions en els moviments d'uns aminoàcids molt allunyats dins la proteïna ubiquitina. Aquests moviments podrien facilitar la transferència d’informació a través de l’estructura de la proteïna.
- 14 Juny 2011
Notícia Científica
La lluita contra l’agregació tòxica de proteïnes, segons DarwinCientífics de l’IRB Barcelona i del BSC descobreixen que algunes unions químiques dintre les proteïnes eviten la formació d’agregats tòxics.
L’estudi dóna noves pistes sobre com les proteïnes han evolucionat per evitar la toxicitat cel·lular. - 2 Juny 2011
Investigación y Ciencia
Proteïnes rebels - 27 Abril 2011
Barcelona Visió
La malaltia de Kennedy, un misteri, però no durant molt més temps - 15 Abril 2011
Notícia Institucional
L'IRB Barcelona i el BSC renoven i amplien el seu programa conjunt d'investigació dirigit a l’avanç en biologia computacionalL’IRB Barcelona i el BSC aposten per la biologia computacional mitjançant la renovació del Programa Conjunt IRB-BSC, que a més dobla el nombre d’investigadors.
El programa aspira a ocupar una posició de lideratge en la biologia computacional a nivell internacional. - 8 Març 2011
Chemistry World
Seguiment de les primers etapes de la malaltia d’Alzheimer - 24 Gener 2011
Publico
L’ineludible peatge migratori de la investigació científica - 21 Octubre 2010
Notícia Institucional
L'IRB Barcelona coordina un estudi sobre malalties raresXavier Salvatella guanya un projecte de la Fundació La Marató de TV3 dotat amb 397.000 € per investigar sobre la Malaltia de Kennedy, una patologia neurodegenerativa.
És un projecte coordinat amb l'Institut de Biomedicina de la Universitat de Barcelona (IBUB) i la Universitat de Cambridge.
RSS
facebook
YouTube
