Programas de Investigación
Química y Farmacología Molecular
Laboratorio de Biofísica Molecular
Xavier Salvatella
Jefe de Grupo
ICREA Researcher
Tel Oficina : +34 93 40 20459
Tel Lab : +34 93 402 04 61
correo-e : xavier.salvatella
irbbarcelona.org
Introducción
La descripción de alta resolución de la estructura y la dinámica de las proteínas es una herramienta muy útil a la hora de estudiar las propiedades y la función de estas importantes biomacromoléculas y, lo que es aún más relevante, ayudan a elucidar como los cambios en la secuencia o el medio ambiente pueden conducir a la aparición de enfermedades.
El trabajo de investigación desarrollado en el Laboratorio de Biofísica Molecular tiene como objetivo, por un lado, desarrollar métodos para investigar las fluctuaciones de la estructura de las proteínas combinando datos experimentales y simulaciones moleculares y, por otro, entender cómo los cambios en estos movimientos se relacionan con el reconocimiento celular de las proteínas, con su función y con la enfermedad.
Más información
Laboratorio de Biofísica Molecular
Population of non-native states of lysozyme variants drives amyloid fibril formation.
Büll A, Dhulesia A, Mossuto M, Cremades N, Kumita J, Dumoulin M, Welland M, Knowles T, Salvatella X, Dobson C M
J Am Chem Soc, 133 (20), 7737-7743 (2011)
Weak long-range correlated motions in a surface patch of ubiquitin involved in molecular recognition
Fenwick R. B., Esteban-Martín S, Richter B, Lee D, Walter K. F. A, Milovanovic D, Becker S, Lakomek N. A, Griesinger C and Salvatella X
J Am Chem Soc, 133 (27), 10336-10339 (2011)
Disulfide bonds reduce the toxicity of the amyloid fibrils formed by an extracellular protein
Mossuto M F, Bolognesi B, Guixer B, Dhulesia A, Agostini F, Janet R, Kumita J R, Tartaglia G G, Dumoulin M, Dobson C M and Salvatella X
Angew Chem Intl Ed, 50 (31), 7048-7051 (2011)
Refinement of ensembles describing unstructured proteins using NMR residual dipolar couplings.
Esteban-Martín S, Fenwick RB and Salvatella X.
J Am Chem Soc., 132 (13), 4626-4632 (2010)
Time averaging of NMR chemical shifts in the MLF peptide in the solid state
De Gortari I, Portella G, Salvatella X, Bajaj VS, van der Wel PCA, Yates JR, Segall MD, Pickard CJ, Payne MC and Vendruscolo M.
J Am Chem Soc, 132, 5993-6000 (2010)
The non-core regions of human lysozyme amyloid fibrils influence cytotoxicity
Mossuto MF, Dhulesia A, Devlin G, Frare E, Kumita JR, Polverino de Laureto P, Dumoulin M, Fontana A, Dobson CM and Salvatella X.
J Mol Biol, 402, 783-796 (2010)
Local cooperativity in the amyloidogenic state of human lysozyme observed at atomic resolution
Dhulesia A, Cremades N, Kumita J, Hsu ST, Mossuto M, Dumoulin M, Nietlispach D, Akke M, Salvatella X and Dobson CM.
J Am Chem Soc 132, 15580-15588 (2010)
Influence of experimental uncertainties on the properties of ensembles derived from NMR residual dipolar couplings
Fenwick RB, Esteban-Martín S and Salvatella X.
J Phys Chem Lett 1, 3438-3441 (2010)
Towards an accurate description of free energies in solution states of proteins
De Simone A, Richter B, Salvatella X and Vendruscolo M
J Am Chem Soc, 131, 3810-3811 (2009)
Position-dependent electrostatic protection against protein aggregation
Buell A, Tartaglia GG, Birkett NR, Waudby CA, Vendruscolo M, Salvatella X, Welland ME, Dobson CM and Knowles T
ChemBioChem, 10 (8), 1309-1312 (2009)
Folding of small proteins by monte carlo simulations with chemical shift restraints without the use of molecular fragment replacement or structural homology
Robustelli P, Cavalli A, Dobson CM, Vendruscolo M and Salvatella X
J Phys Chem B 113, 7890-7896 (2009)
Fast and accurate predictions of protein NMR chemical shifts from interatomic distances
Kohlhoff KJ, Robustelli P, Cavalli A, Salvatella X and Vendruscolo M
J Am Chem Soc, 131 (39), 13894-13895 (2009)
Influence of the fluctuations of the alignment tensor on the analysis of the structure and dynamics of proteins using residual dipolar couplings
Salvatella X, Richter B and Vendruscolo M
J Biomol NMR, 40 (1), 71-81 (2008)
Structure and dynamics of a partially folded protein are decoupled from its mechanism of aggregation
Calloni G, Lendel S, Campioni S, Gianinni S, Gliozzi A, Relini A, Vendruscolo M, Dobson CM, Salvatella X and Chiti F
J Am Chem Soc, 130 (39), 13040-13050 (2008)
Structure determination of protein-protein complexes using NMR chemical shifts: Case of an endonuclease colicin-immunity protein complex
Montalvao RW, Cavalli A, Salvatella X, Blundell TL and Vendruscolo M
J Am Chem Soc, 130, 15990-15996 (2008)
Conformational properties of the aggregation precursor state of HypF-N
Campioni S, Mossuto MF, Torrassa S, Calloni G, de Laureto PP, Relini A, Fontana A and Chiti F
J Mol Biol, 379 (3), 554-567 (2008)
Characterisation of transition state structures for protein folding using 'high', 'medium' and 'low' {Phi}-values
Geierhaas CD, Salvatella X, Clarke J and Vendruscolo M
Protein Eng Des Sel, 21 (3), 215-222 (2008)
Structural analysis of substance P using molecular dynamics and NMR spectroscopy
Corcho FJ, Salvatella X, Canto J, Giralt E and Perez JJ
J Pept Sci, 13 (11), 728-741 (2007)
Protein structure determination from NMR chemical shifts
Cavalli A, Salvatella X, Dobson CM and Vendruscolo M
Proc Natl Acad Sci USA, 104 (23), 9615-9620 (2007)
The MUMO (minimal under-restraining minimal over-restraining) method for the determination of native state ensembles of proteins
Richter B, Gsponer J, Várnai P, Salvatella X and Vendruscolo M
J Biomol NMR, 37 (2), 117-135 (2007)
Determination of the folding transition states of barnase by using PhiI-value-restrained simulations validated by double mutant PhiIJ-values
Salvatella X, Dobson CM, Fersht AR and Vendruscolo M
Proc Natl Acad Sci USA, 102 (35), 12389-12394 (2005)
A new class of foldamers based on cis-gamma-amino-L-proline
Farrera-Sinfreu J, Zaccaro L, Vidal D, Salvatella X, Giralt E, Pons M, Albericio F and Royo M
J Am Chem Soc, 126 (19), 6048-6057 (2004)
Low-populated folding intermediates of Fyn SH3 characterized by relaxation dispersion NMR
Korzhnev DM, Salvatella X, Vendruscolo M, Di Nardo AA, Davidson AR, Dobson CM and Kay LE
Nature, 430 (6999), 586-590 (2004)
A tetraguanidinium ligand binds to the surface of the tetramerization domain of protein P53
Salvatella X, Martinell M, Gairí M, Mateu MG, Feliz M, Hamilton AD, De Mendoza J and Giralt E
Angew Chem Int Ed Engl, 43 (2), 196-198 (2004)
NMR-based methods and strategies for drug discovery
Salvatella X and Giralt E
Chem Soc Rev, 32 (6), 365-372 (2003)
Laboratorio de Biofísica Molecular
© Photos by Gianluca Battista/Massimiliano Minocri
Xavier Salvatella
Jefe de Grupo
ICREA Researcher
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Investigadores Postdoctorales
Carlos Walter Bertoncini
tel +34 93 40 20460
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Marianela Masin
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Robert Brynmor Fenwick
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Estudiantes de Doctorado
Anna Montaner
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Bahareh Eftekharzadeh
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Eva De Mol
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Giulio Chiesa
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Ayudantes de Investigación
Jordi Silvestre
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Técnicos de Laboratorio
Joan Miquel Valverde
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Investigadores Visitantes
Santiago Esteban
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Laboratorio de Biofísica Molecular
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