Patologí­a y terapia moleculares en enfermedades heterogénicas y multigénicas

Manuel Palacín

Investigador Principal
Professor (Biochemistry and Molecular Biology Dept. - UB)

Tel Oficina : +34 93 403 71 99
Tel Lab : +34 93 403 47 01/ +34 93 403 71 98/ +34 93 4037197
correo-e : manuel.palacinirbbarcelona.org

Introducción

Una de las funciones del riñón es la reabsorción tubular de los solutos, como los aminoácidos, filtrados en el glomérulo. Muchos transportadores de aminoácidos están involucrados en este proceso. Las aminoacidurias primarias heredadas (PIA, “Primary Inherited Aminoacidurias”) son provocadas por defectos en muchos de estos transportadores.

Durante los últimos diez años, los estudios sobre las PIA han puesto de manifiesto una parte de las bases moleculares de la reabsorción renal de los aminoácidos. Se han identificado los transportadores causantes de la cistinuria, intolerancia a la proteína con lisinuria, así como del trastorno de Hartnup (en la mayoría de los pacientes).

Sin embargo, los responsables de la cistinuria aislada (la aminoaciduria autonómica dominante hiperdibásica de tipo I, la lisinuria aislada, la iminoglicinuria renal familiar, la aminoaciduria dicarboxílica y el trastorno de Hartnup –en algunos pacientes-), aún están por esclarecer.

Los transportadores de aminoácidos heteroméricos (HAT) están compuestos por una subunidad pesada y por otra ligera. Esta característica es única entre los transportadores de aminoácidos de la membrana celular de los mamíferos. Se han clonado dos subunidades pesadas homólogas de la familia SLC3, rBAT (es decir, relativa al transporte aminoácido b0,+) y 4F2hc (es decir, la cadena pesada del antigen de superficie 4F2hc, también conocido como CD98 o proteína reguladora de fusión 1, FRP1).

Se han identificado diez unidades ligeras (los miembros de la familia SLC7, desde SLC7A5 hasta SLC7A14). De éstos, seis son partners de 4F2hc (LAT1, LAT2, y+LAT1, y+LAT2, asc1, y xCT); uno forma un heterodímero con rBAT (b0,+AT); hay dos (asc2 y AGT-1) que al parecer interaccionan con subunidades pesadas hasta ahora desconocidas; y el último (arpAT) puede interaccionar con rBAT, 4F2hc o una subunidad pesada no identificada. Hay dos subunidades ligeras que no se encuentran en los humanos: asc2 no se halla en la secuencia del genoma y arpAT es seriamente inactivada.

Áreas de interés científico

El objetivo general de nuestro grupo es determinar los mecanismos moleculares implicados en la reabsorción renal e intestinal de los aminoácidos. Este objetivo general se estructura en tres niveles:

1. Identificación de los transportadores de aminoácidos implicados en la reabsorción de los aminoácidos y de los que son responsables del desarrollo de aminoacidurias hereditarias. Descripción de los mecanismos que fundamentan la pérdida de las funciones de transporte de los transportadores de aminoácidos por mutaciones causantes de enfermedades.
2. Estudios estructurales y de relación de estructura-función de los transportadores de aminoácidos heteroméricos.
3. Estudios de relación estructura-función del papel tumorígeno de la proteína multifuncional 4F2hc.

Líneas de Investigación

Para cumplir nuestros objetivos, nuestro grupo se estructura entorno a tres líneas de investigación:

1. Identificación de los transportadores de aminoácidos implicados en la reabsorción de los aminoácidos y de los que son responsables del desarrollo de aminoacidurias hereditarias

Nuestro laboratorio ofreció las observaciones básicas que condujeron a la identificación de una nueva familia de transportadores de aminoácidos, los transportadores de aminoácidos heteroméricos (HAT), con la clonación de rBAT y la identificación funcional de 4F2hc como proteínas subsidiarias de estos transportadores.

Por otra parte, hemos identificado cinco de las diez subunidades ligeras de los HAT (b0,+AT, y+LAT1, y+LAT2, LAT2 y ArpAT). Tres de estos transportadores están implicados en la reabsorción renal de los aminoácidos: a) sistema b0,+ (rBAT/bo,+AT), responsable de la reabsorción apical de los aminoácidos dibásicos y de la cistina; b) sistema y+L (4F2hc/y+LAT1), responsable de la efluxión basolateral de los aminoácidos dibásicos; c) sistema L (4F2hc/LAT2), responsable de la efluxión basolateral de diversos aminoácidos neutrales, entre las cuales se encuentra la cisteína.

Asimismo hemos identificado los transportadores de aminoácidos con deficiencia de cistinuria (rBAT/b0,+AT) e intolerancia a proteínas con lisinuria (4F2hc/y+LAT1).

Actualmente, estamos estudiando la fisiología de los transportadores basolaterales que son candidatos a desempeñar un papel en la reabsorción renal de aminoácidos y de aminoacidurias hereditarias. Además, estamos creando modelos de ratones con deficiencias en transportadores renales de reabsorción. En efecto, b0,+AT anula la cistinuria humana en los ratones genoanulados, incluyendo la litiasis cistinúrica. Este modelo actualmente se utiliza para identificar nuevos fármacos antilitiásicos.

2. Estudios de relación estructura-función de los transportadores de aminoácidos heteroméricos

Hemos demostrado que la subunidad ligera de los HAT es la parte catalítica de los transportadores. Adoptando el transportador xCT como modelo de subunidad ligera de los HAT, hemos delineado la topología de la membrana de estos transportadores e identificado residuos relevantes para su actividad de transporte. Asimismo, hemos resuelto la estructura del ectodominio de la cadena pesada 4F2hc a una resolución de 2.1 Å. Actualmente nos centramos en la estructura atómica de los HAT a partir de numerosas y distintas estrategias, entre las cuales se encuentra el estudio de homólogos procariotas de las subunidades ligeras.

3. Estudios de relación estructura-función del papel tumorígeno de la proteína multifuncional 4F2hc

4F2hc (también denominada CD98) es una proteína multifuncional implicada en el transporte de aminoácidos, en la fusión de las células y en la activación de las integrinas. Además, 4F2hc tiene actividad tumorígena. Sobre la base de la estructura atómica del ectodominio de esta proteína, actualmente estamos estudiando sus actividades potenciales de glucosidasa y/o lectina, así como las interacciones de proteínas con este ectodominio.

Financiación

Este grupo recibe financiación de las siguientes instituciones:

• Fundació La Caixa
• Ministerio de Educación y Ciencia
• Comisión Europea
• Generalitat de Catalunya
• Instituto de Salud Carlos III, Ministerio de Sanidad y Consumo
• Fundació La Marató-TV3

Más información

• Palacin Group Scientific Report 2007
• Palacin Group Scientific Report 2005-2006
• Web de la plataforma GENEXARTIS

Patologí­a y terapia moleculares en enfermedades heterogénicas y multigénicas

2007

The structure of human 4F2hc ectodomain provides a model for homodimerization and electrostatic interaction with plasma membrane
Fort J, de la Ballina LR, Burghardt HE, Ferrer-Costa C, Turnay J, Ferrer-Orta C, Usón I, Zorzano A, Fernández-Recio J, Orozco M, Lizarbe MA, Fita I, Palacín M.
J Biol Chem. 282, pag. 31444-31452, Oct 26 (2007)

Identification of a novel modulator of thyroid hormone receptor-mediated action
Bernhard G. Baumgartner, Meritxell Orpinell, Jordi Duran, Vicent Ribas, Hans E. Burghardt, Daniel Bach, Ana Victoria Villar, José C. Paz, Meritxell González, Marta Camps, Josep Oriola, Francisca Rivera, Manuel Palacín and Antonio Zorzano
PLoS ONE 2, pag. 1183, Vol: 11, Nov 21 (2007)

Oral insulin-mimetic compounds that act independently of insulin
Garcia-Vicente S., Yraola F., Marti L., González-Muñoz E., García-Barrado M.J., Canto C., Abella A., Bour S., Artuch R., Sierra C., Brandi N., Carpene C., Moratinos J., Camps M., Palacín M., Testar X., Guma A., Albericio F., Royo M., Mian A., Zorzano A.
Diabetes 56, pag. 486-493 PMID: 17259395 [PubMed - indexed for MEDLINE], Vol: 2, Feb (2007)

Role of Myotonic Dystrophy Protein Kinase (DMPK) in Glucose Homeostasis and Muscle Insulin Action
Llagostera E, Catalucci D, Marti L, Liesa M, Camps M, Ciaraldi TP, Kondo R, Reddy S, Dillmann WH, Palacin M, Zorzano A, Ruiz-Lozano P, Gomis R, Kaliman P.
PLoS ONE 2, pag. e1134 PMID: 17987120 [PubMed - in process], Vol: 11, 7 Nov (2007)

Functional and structural characterization of the first prokaryotic member of the L-amino acid transporter (LAT) family: a model for APC transporters
Reig N, del Rio C, Casagrande F, Ratera M, Gelpi JL, Torrents D, Henderson PJ, Xie H, Baldwin SA, Zorzano A, Fotiadis D, Palacin M.
J Biol Chem. 282, pag. 13270-13281 PMID: 17344220 [PubMed - indexed for MEDLINE], Vol: 18, 27 May (2007)

Expression patterns of MLC1 protein in the central and peripheral nervous systems
Teijido O, Casaroli-Marano R, Kharkovets T, Aguado F, Zorzano A, Palacin M, Soriano E, Martinez A, Estevez R.
Neurobiol Dis. 26, pag. 532-545 PMID: 17434314 [PubMed - indexed for MEDLINE], Vol: 3, 26 Jun (2007)

Neuregulins increase mitochondrial oxidative capacity and insulin sensitivity in skeletal muscle cells
Canto C, Pich S, Paz JC, Sanches R, Martinez V, Orpinell M, Palacin M, Zorzano A, Guma A.
Diabetes 56, pag. 2185-2193 PMID: 17563068 [PubMed - indexed for MEDLINE], Vol: 9, 11 Jun (2007)

Myotonia-related mutations in the distal C-terminus of ClC-1 and ClC-0 chloride channels affect the structure of a poly-proline helix
Macias MJ, Teijido O, Zifarelli G, Martin P, Ramirez-Espain X, Zorzano A, Palacin M, Pusch M and Estevez R
Biochem J 403, pag. 79-87 (2007)

Slc7a9 knockout mouse is a good cystinuria model for antilithiasic pharmacological studies
Font-Llitjós M, Feliubadaló L, Espino M, Clèries R, Mañas S, Frey IM, Puertas S, Colell G, Palomo S, Aranda J, Visa J, Palacín M, Nunes V.
Am J Physiol Renal Physiol 293, pag. :F732-40. Epub-PMID: 17596531 [PubMed - indexed for MEDLINE], Vol: 3 (2007)

2006

Vacuolating megalencephalic leukoencephalopathy with subcortical cysts: functional studies of novel variants in MLC1
Montagna G, Teijido O, Eymard-Pierre E, Muraki K, Cohen B, Loizzo A, Grosso P, Tedeschi G, Palacin M, Boespflug-Tanguy O, Bertini E, Santorelli FM, Estevez R.
Hum Mutat. 27, pag. 292, Vol: 3 (2006)

Neuregulins mediate calcium-induced glucose transport during muscle contraction
Canto C, Chibalin AV, Barnes BR, Glund S, Suarez E, Ryder JW, Palacín M, Zierath JR, Zorzano A, and Guma A
J Biol Chem 28, pag. 21690-21697 (2006)

LAT-1 mediates transport of the potent and selective iNOS inhibitor, GW274150, in control J774 macrophages
Baydoun AR, Bertran J, Thakur S, Dawson J, Palacín M, and Knowles RG
Amino Acids 31, pag. 101-109 (2006)

T3 strongly regulates GLUT1 and GLUT3 mRNA in cerebral cortex of hypothyroid rat neonates
Santalucia T, Palacín M and Zorzano A
Mol Cell Endocrinol 251, pag. 9-16 (2006)

Evidence for a mitochondrial regulatory pathway defined by peroxisome proliferator-activated receptor-γ coactivator-1α, estrogen-related receptor-α, and mitofusin 2
Soriano FX, Liesa M, Bach D, Chan DC, Palacín M, and Zorzano A
Diabetes 55, pag. 1783-1791 (2006)

Arginine transport via cationic amino acid transporter 2 plays a critical regulatory role in classical or alternative activation of macrophages
Yeramian A, Martín L, Serrat N, Arpa L, Soler C, Bertran J, McLeod C, Palacín M, Modolell M, Lloberas J, and Celada A
J Immunol 176, pag. 5918-5924 (2006)

Granulocyte-macrophage colony-stimulating factor increases L-arginine transport through the induction of CAT2 in bone marrow-derived macrophages
Martin L., Comalada M., Marti L., Closs E.I., Macleod C.L., Martin Del Rio R., Zorzano A., Modolell M., Celada A., Palacin M., Bertran J.
American Journal of Physiology. Cellular Physiology, 290, pag. C1364-1372 (2006)

Macrophages require distinct arginine catabolism and transport systems for proliferation and for activation
Yeramian A., Martin L., Arpa L., Bertran J., Soler C., McLeod C., Modolell M., Palacin M., Lloberas J., y Celada A.
European Journal of Immunology 36, pag. 1516-1526 (2006)

2005

Studies on the function of TM20, a transmembrane protein present in cereal embryos
Jahrmann T, Bastida M, Pineda M, Gasol E, Ludevid MD, Palacin M, Puigdomenech P.
Planta 222, pag. 80-90, Vol: 1, April (2005)

Neutral amino acid transport mediated by ortholog of imino acid transporter SIT1/SLC6A20 in opossum kidney cells
Ristic Z, Camargo SM, Romeo E, Bodoy S, Bertran J, Palacin M, Makrides V, Furrer EM, Verrey F.
Am J Physiol Renal Physiol. 18, Vol: [Epub ahead of print] (2005)

Expression of Mfn2, the Charcot-Marie-Tooth neuropathy type 2A gene, in human skeletal muscle: effects of type 2 diabetes, obesity, weight loss, and the regulatory role of tumor necrosis factor alpha and interleukin-6
Bach D, Naon D, Pich S, Soriano FX, Vega N, Rieusset J, Laville M, Guillet C, Boirie Y, Wallberg-Henriksson H, Manco M, Calvani M, Castagneto M, Palacin M, Mingrone G, Zierath JR, Vidal H, Zorzano A.
54, pag. 2685-2693 (2005)

The release of soluble VAP-1/SSAO by 3T3-L1 adipocytes is stimulated by isoproterenol and low concentrations of TNFalpha
Garcia-Vicente S, Abella A, Viguerie N, Ros-Baro A, Camps M, Testar X, Palacin M, Zorzano A, Marti L.
J Physiol Biochem. 61, pag. 395-401, Vol: 2 (2005)

The genetics of heteromeric amino acid transporters
Palacin M, Nunes V, Font-Llitjos M, Jimenez-Vidal M, Fort J, Gasol E, Pineda M, Feliubadalo L, Chillaron J, Zorzano A.
Physiology (Bethesda) 20, pag. 112-124 (2005)

Identification of LAT4, a novel amino acid transporter with system L activity
Bodoy S, Martin L, Zorzano A, Palacin M, Estevez R, Bertran J.
J Biol Chem. 280, pag. 12002-12011, Vol: 12 (2005)

Mechanisms regulating GLUT4 glucose transporter expression and glucose transport in skeletal muscle
Zorzano A, Palacin M, Guma A.
Acta Physiol Scand.05) 183, pag. 43-58, Vol: 1 (2005)

New insights into cystinuria: 40 new mutations, genotype-phenotype correlation, and digenic inheritance causing partial phenotype
Font-Llitjos M, Jimenez-Vidal M, Bisceglia L, Di Perna M, de Sanctis L, Rousaud F, Zelante L, Palacin M, Nunes V.
J Med Genet. 42, pag. 58-68, Vol: 1 (2005)

The Charcot-Marie-Tooth type 2A gene product, Mfn2, up-regulates fuel oxidation through expression of OXPHOS system
S. Pich, D. Bach, P. Briones, M. Liesa, M. Camps, X. Testar, M. Palacín, A. Zorzano
Human Mol. Genet  14, pag. 1405-1415 (2005)

Identification and functional characterization of a novel low affinity aromatic-preferring amino acid transporter (arpAT) One of the few proteins silenced during primate evolution
Fernandez E., Torrents D., Zorzano A., Palacin M., Chillaron J.
J Biol Chem. 280, pag. 19364-19372 (2005)

2004

Thiol modification of cysteine 327 in the eighth transmembrane domain of the light subunit xCT of the heteromeric cystine/glutamate antiporter suggests close proximity to the substrate binding site/permeation pathway
Jimenez-Vidal M, Gasol E, Zorzano A, Nunes V, Palacin M, Chillaron J.
J Biol Chem. 279, pag. 11214-11221, Vol: 12, January (2004)

Myotonic dystrophy protein kinase phosphorylates phospholamban and regulates calcium uptake in cardiomyocyte sarcoplasmic reticulum
Kaliman P, Catalucci D, Lam JT, Kondo R, Gutierrez JC, Reddy S, Palacin M, Zorzano A, Chien KR, Ruiz-Lozano P.
J Biol Chem. 280, pag. 8016-8021, Vol: 4, 13 Dec (2004)

Cystinuria-specific rBAT(R365W) mutation reveals two translocation pathways in the amino acid transporter rBAT-b0,+AT
Pineda M, Wagner CA, Broer A, Stehberger PA, Kaltenbach S, Gelpi JL, Martin Del Rio R, Zorzano A, Palacin M, Lang F, Broer S.
Biochem J. 377, pag. 665-674, Vol: 1 (2004)

Adipocytes release a soluble form of VAP-1/SSAO by a metalloprotease-dependent process and in a regulated manner
Abella A, Garcia-Vicente S, Viguerie N, Ros-Baro A, Camps M, Palacin M, Zorzano A, Marti L.
Diabetologia 47, pag. 429-438, Vol: 3 (2004)

CATs and HATs: the SLC7 family of amino acid transporters
Verrey F, Closs EI, Wagner CA, Palacin M, Endou H, Kanai Y.
Pflugers Arch. 447, pag. 532-542, Vol: 5 (2004)

The ancillary proteins of HATs: SLC3 family of amino acid transporters
Palacin M., Kanai Y.
Pflugers Arch. 447, pag. 490-494, Vol: 5 (2004)

Exploring the binding mode of semicarbazide-sensitive amine oxidase/VAP-1: identification of novel substrates with insulin-like activity
Marti L, Abella A, De La Cruz X, Garcia-Vicente S, Unzeta M, Carpene C, Palacin M, Testar X, Orozco M, Zorzano A.
J Med Chem. 23;47(20), pag. 4865-4874 (2004)

 Lysinuric protein intolerance: mechanisms of pathophysiology
Palacin M, Bertran J, Chillaron J, Estevez R, Zorzano A.
Mol Genet Metab. 81, pag. 27-37, Vol: Suppl 1 (2004)

A novel muscle DNA-binding activity in the GLUT1 promoter
Sanchez-Feutrie M, Santalucia T, Fandos C, Noe V, Vinals F, Brand NJ, Ciudad CJ, Palacin M, Zorzano A.
Cell Mol Life Sci. 61, pag. 709-720, Vol: 6 (2004)

The amino acid transporter asc-1 is not involved in cystinuria
Pineda M, Font M, Bassi MT, Manzoni M, Borsani G, Marigo V, Fernandez E, Rio RM, Purroy J, Zorzano A, Nunes V, Palacin M
Kidney Int. 66, pag. 1453-1464 (2004)

Localization and functional analyses of the MLC1 protein involved in megalencephalic leukoencephalopathy with subcortical cysts
Teijido O., Martinez A., Pusch M., Zorzano A., Soriano E., Del Rio J.A., Palacin M., Estevez R.
Hum. Mol. Genet. 13, pag. 2581-2594 (2004)

Membrane topology of system xc- light subunit reveals a re-entrant loop with substrate-restricted accessibility
Gasol E., Jiménez-Vidal M., Chillarón J., Zorzano A., Palacín M.
J. Biol. Chem. 279, pag. 31228-31236 (2004)

Neuregulin signaling on glucose transport in muscle cells
Cantó C., Suárez E., Lizcano J., Griñó E., Shepherd P., Fryer L., Carling D., Bertran J., Palacin M., Zorzano A., Gumà A.
J. Biol. Chem. 279, pag. 12260-12268 (2004)

2003

Differential regulation of the muscle-specific GLUT4 enhancer in regenerating and adult skeletal muscle
Moreno H, Serrano AL, Santalucia T, Guma A, Canto C, Brand NJ, Palacin M, Schiaffino S, Zorzano A.
J Biol Chem. 278(42), pag. 40557-40564, Vol: 17, 30 Jul (2003)

Identification of a novel proliferation-dependent C-rich element that mediates inhibition of the rat GLUT1 promoter
Sánchez-Feutrie M., Viñals F., Palacín M., Zorzano A.
Gene 322, pag. 47-55 (2003)

Slc7a9-deficient mice develop cystinuria non-I and cystine urolithiasis
Feliubadalo L., Arbones M.L., Manas S., Chillaron J., Visa J., Rodes M., Rousaud F., Zorzano A., Palacin M., Nunes V.
Hum Mol Genet. 12, pag. 2097-2108 (2003)

Mitofusin-2 determines mitochondrial architecture and mitochondrial metabolism: a novel regulatory mechanism altered in obesity
D. Bach, S. Pich, F.X. Soriano, N. Vega, B. Baumgartner, J. Oriola, J.R. Daugaard, J. Lloberas, M. Camps, J.R. Zierath, R. Rabasa-Lhoret, H. Wallberg-Henriksson, M. Laville, M. Palacín, H. Vidal, F. Rivera, M. Brand, A. Zorzano
J. Biol. Chem. 278, pag. 17190-17197 (2003)

Intracellular signals involved in the effects of insulin-like growth factors and neuregulins on myofibre formation
A. Zorzano, P. Kaliman, A. Gumà, M. Palacín
Cellular Signalling 15, pag. 141-149 (2003)

Semicarbazide-sensitive amine oxidase activity exerts insulin-like effects on glucose metabolism and insulin-signaling pathways in adipose cells
A. Zorzano, A. Abella, L. Marti, C. Carpéné, M. Palacín, X. Testar
Biochim. Biophys. Acta 1647, pag. 3-9 (2003)

Stimulation of glucose transport by semicarbazide-sensitive amine oxidase activity in adipocytes from diabetic rats
Abella A, Marti L, Carpene C, Palacin M, Testar X, Zorzano A.
J Physiol Biochem 59, pag. 153-60, Vol: 3 (2003)

Semicarbazide-sensitive amine oxidase/vascular adhesion protein-1 activity exerts an antidiabetic action in Goto-Kakizaki rats
Abella A, Marti L, Camps M, Claret M, Fernandez-Alvarez J, Gomis R, Guma A, Viguerie N, Carpene C, Palacin M, Testar X, Zorzano A.
Diabetes 52, pag. 1004-1013, Vol: 4 (2003)

Basolateral LAT-2 has a major role in the transepithelial flux of L-cystine in the renal proximal tubule cell line OK
Fernandez E, Torrents D, Chillaron J, Martin Del Rio R, Zorzano A, Palacin M.
J Am Soc Nephrol. 14, pag. 837-847, Vol: 4 (2003)

2001

The structural and functional units of heteromeric amino acid transporters. The heavy subunit rBAT dictates oligomerisation of the heteromeric amino acid transporters
Fernández E, Jiménez-Vidal M, Calvo M, Zorzano A, Tebar F, Palacín M and Chillaron J
Biol Chem. 281, pag. 26552-26561 (2001)

Patologí­a y terapia moleculares en enfermedades heterogénicas y multigénicas

Manuel Palacín

Investigador Principal
Professor (Biochemistry and Molecular Biology Dept. - UB)

Tel Oficina : +34 93 403 71 99
Tel Lab : +34 93 403 47 01/ +34 93 403 71 98/ +34 93 4037197
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ICREA Researcher
José Luis Vázquez-Ibar
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Postdoctoral Fellow
Paola Bartoccioni
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paola.bartoccioniirbbarcelona.org

Albert Rosell
tel +34 93 403 47 00
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Lukasz Kowalczyk

Eva Valencia

PhD students
Mercè Ratera
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Laura Rodriguez de la Ballina
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Meritxell Costa Torres
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Mónica Rius Radigales
monica.riusirbbarcelona.org

Elena González Muñoz
tel +34 93 403 15 47
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Research Assistant
Susanna Bodoy (contractada per FBG)
tel +34 93 402 15 47
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Joana Fort Baixeras
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Lab Manager
Miriam Alloza
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Project Technician
Judith Arrazola
tel +34 93 403 71 98
judith.arrazolairbbarcelona.org

Olga Bausà Pujantell
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Lab Technician
Susanna Bial
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Patologí­a y terapia moleculares en enfermedades heterogénicas y multigénicas

• 10 Marzo 2008
  Noticia Institucional
  Europa acomete el déficit de investigación en proteínas de membrana con un proyecto de 11 millones de euros
  

  Epilepsia, cáncer, diabetes y depresión son algunas de las patologías severas asociadas a mutaciones en estas proteínas