Resolución de las primeras estructuras obtenidas con el sincrotrón Alba

Unión de LC8 (amarillo y naranja) con un fragmento de la proteína Nek 9 fosforilada o en forma activa (dcha.) y no fosforilada o inactiva (izq.)

Unión de LC8 (amarillo y naranja) con un fragmento de la proteína Nek 9 fosforilada o en forma activa (dcha.) y no fosforilada o inactiva (izq.)


El equipo de Joan Roig recoge información tridimensional de complejos de proteínas involucrados en división celular.

Una colaboración entre investigadores del Instituto de Biotecnología y de Biomedicina (IBB) de la Universidad Autónoma de Barcelona, el Instituto de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos de Zaragoza y el IRB Barcelona ha resultado en la publicación del primer artículo científico con datos recogidos con el haz de luz BL13-XALOC del Sincrotrón Alba, en Cerdanyola del Vallès, que permite obtener estructuras tridimensionales de complejos macromoleculares.

El equipo del IRB Barcelona liderado por el investigador asociado Joan Roig, dentro del grupo de Jens Lüders en “Organización microtubular” en colaboración con el grupo de David Reverter del IBB, ha resuelto dos estructuras que ayudan a entender como se regulan determinadas proteínas que contribuyen a que se produzca una correcta división celular.

En concreto, los investigadores han conseguido obtener información tridimensional de la interacción entre la proteína LC8 y dos fragmentos de Nek9, uno de ellos modificado por fosforilación. Roig había demostrado anteriormente que LC8 regula la unión de la proteína señalizadora Nek9 con las relacionadas Nek6/7. Nek9, Nek 6 y Nek 7 son un conjunto de proteínas relevantes para la correcta separación de los cromosomas durante la división celular y para asegurar que cada célula hija obtenga el material genético apropiado. El estudio publicado ahora arroja luz sobre la regulación de la cascada de señales involucrada en división celular a través de este conjunto de proteínas. “Este trabajo nos ayuda a entender cómo se unen e interaccionan las diferentes proteínas que estudiamos y como esto afecta a su regulación y función fisiológica. Este tipo de datos pueden ser muy importantes en caso de querer utilizar las Neks como dianas terapéuticas”, explica Joan Roig.

 

Artículo de referencia:
Structural analysis of the regulation of the DYNLL/LC8 binding to Nek9 by phosphorylation
Pablo Gallego, Adrian Velazquez-Campoy, Laura Regué, Joan Roig and David Reverter
Journal of Biological Chemistry (2013) doi: 10.1074/jbc.M113.459149 jbc.M113.459149.

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